All Biology chaptersஅனைத்து உயிரியல் பாடங்களும்

CLASS XI · UNIT 3XI வகுப்பு · அலகு 3 · Cell structure and functionசெல் அமைப்பும் செயல்பாடும்

Biomoleculesஉயிர்மூலக்கூறுகள்

Explain carbohydrates, proteins, lipids and nucleic acids, then investigate how enzymes control reaction rates.சர்க்கரை, புரதம், கொழுப்பு, மரபணு அமிலங்களை விளக்கி நொதிகள் வினைவேகத்தை எவ்வாறு கட்டுப்படுத்துகின்றன என்பதை ஆராயுங்கள்.

0/8 topics marked readபடித்ததாகக் குறித்த தலைப்புகள்

Chemical compositionவேதியியல் அமைப்பு

Cells contain water, ions and organic molecules; carbon’s bonding versatility supports diverse biological structures.செல்களில் நீர், அயனிகள், கரிம மூலக்கூறுகள் உள்ளன; கார்பனின் பல்வகைப் பிணைப்புகள் உயிரியல் அமைப்புகளை உருவாக்கும்.
An acid-soluble fraction contains small molecules; the acid-insoluble fraction includes proteins, nucleic acids, polysaccharides and membrane-associated lipids.அமிலத்தில் கரையும் பகுதியில் சிறிய மூலக்கூறுகள்; கரையாத பகுதியில் புரதம், மரபணு அமிலம், பல்சர்க்கரை, சவ்வுக் கொழுப்புகள் இருக்கும்.
Primary metabolites support ordinary growth and function; secondary metabolites include compounds such as alkaloids, pigments and many defence chemicals.முதன்மை வளர்சிதைப் பொருட்கள் இயல்பான வளர்ச்சி, செயலுக்கு உதவும்; இரண்டாம் பொருட்களில் ஆல்கலாய்டு, நிறமி, பல தற்காப்பு வேதிப்பொருட்கள் அடங்கும்.

Carbohydrates and lipidsசர்க்கரைகளும் கொழுப்புகளும்

Monosaccharides join through glycosidic bonds; starch and glycogen store glucose, while cellulose supplies structural support through differently linked glucose units.ஒற்றைச் சர்க்கரைகள் glycosidic பிணைப்பால் இணையும்; மாவு, கிளைக்கோஜன் குளுக்கோஸைச் சேமிக்கும்; வேறுவகைப் பிணைப்புடைய செல்லுலோஸ் தாங்குதல் அளிக்கும்.
A triglyceride contains glycerol esterified to three fatty acids; saturated chains lack carbon–carbon double bonds and unsaturated chains contain them.டிரைகிளிசரைடில் கிளிசராலுடன் மூன்று கொழுப்பமிலங்கள் ester பிணைப்பால் இணையும்; நிறைவுற்ற சங்கிலியில் கார்பன் இரட்டைப் பிணைப்பு இல்லை; நிறைவுறாததில் உண்டு.
Phospholipids have hydrophilic heads and hydrophobic tails, enabling bilayer formation. Lipids are not true polymers despite occurring in the acid-insoluble fraction.பாஸ்போலிப்பிடில் நீர் விரும்பும் தலை, நீர் விலக்கும் வால் இருப்பதால் இரட்டையடுக்கு உருவாகும். அமிலத்தில் கரையாத பகுதியில் இருந்தாலும் கொழுப்புகள் உண்மையான பல்படிகள் அல்ல.

Protein structureபுரத அமைப்பு

Amino acids contain amino and carboxyl groups with variable side chains; peptide bonds link them into a polypeptide.அமினோ அமிலத்தில் அமினோ, கார்பாக்சில் தொகுதிகளுடன் மாறுபடும் பக்கச்சங்கிலி உண்டு; பெப்டைடு பிணைப்பு அவற்றைப் பல்பெப்டைடாக இணைக்கும்.
Primary structure is the amino-acid sequence; secondary structures include helices and sheets, while tertiary structure is the overall three-dimensional fold.முதன்மை அமைப்பு அமினோ அமில வரிசை; இரண்டாம் அமைப்பில் சுருள், தாள்; மூன்றாம் அமைப்பு முழு முப்பரிமாண மடிப்பு.
Quaternary structure describes association of multiple polypeptide subunits. Denaturation disrupts higher-order folding and can impair function without necessarily breaking peptide bonds.நான்காம் அமைப்பு பல பெப்டைடு துணையலகு இணைவு. இயல்பிழப்பு உயர் அமைப்பைச் சிதைத்து செயலிழப்பை ஏற்படுத்தலாம்; பெப்டைடு பிணைப்பு அவசியம் முறிவதில்லை.

Nucleic acidsமரபணு அமிலங்கள்

A nucleotide contains a nitrogenous base, pentose sugar and phosphate; a nucleoside lacks phosphate.நியூக்ளியோடைடில் நைட்ரஜன் காரம், ஐங்கார்பன் சர்க்கரை, பாஸ்பேட் உள்ளன; நியூக்ளியோசைடில் பாஸ்பேட் இல்லை.
DNA generally uses deoxyribose and thymine, while RNA uses ribose and uracil; phosphodiester bonds form their sugar–phosphate backbone.DNA பொதுவாக டீஆக்சிரைபோஸ், தைமின்; RNA ரைபோஸ், யூராசிலைப் பயன்படுத்தும்; பாஸ்போடைஎஸ்டர் பிணைப்புகள் சர்க்கரை–பாஸ்பேட் முதுகெலும்பை உருவாக்கும்.
Complementary bases hydrogen-bond across DNA strands; adenine pairs with thymine and guanine with cytosine. These bonds differ from backbone covalent bonds.DNA இழைகளுக்கு இடையில் இணைக்காரங்கள் ஹைட்ரஜன் பிணைப்பால் இணையும்; அடினின்–தைமின், குவானின்–சைட்டோசின். இவை முதுகெலும்பின் சகப்பிணைப்பிலிருந்து வேறுபடும்.

Enzyme catalysisநொதி வினையூக்கம்

An enzyme binds substrate at its active site and lowers activation energy, speeding a reaction without changing its equilibrium or being consumed overall.நொதி செயற்பாட்டு இடத்தில் அடிப்பொருளைப் பிணைத்து செயல்பாட்டு ஆற்றலைக் குறைக்கும்; சமநிலையை மாற்றாமல், மொத்தத்தில் நுகரப்படாமல் வினையை வேகப்படுத்தும்.
Binding can adjust enzyme shape through induced fit; product release allows another catalytic cycle. Most enzymes are proteins, but catalytic RNAs are ribozymes.பிணைவு induced fit மூலம் நொதி வடிவத்தை மாற்றலாம்; விளைபொருள் வெளியீடு அடுத்த வினையூக்கச் சுற்றை அனுமதிக்கும். பெரும்பாலான நொதிகள் புரதங்கள்; வினையூக்க RNA ரைபோசைம்.
Cofactors may be metal ions or organic coenzymes; an apoenzyme requires its appropriate cofactor to form an active holoenzyme.துணைக்காரணிகள் உலோக அயனிகள் அல்லது கரிம துணைநொதிகள்; apoenzyme பொருத்தமான துணைக்காரணியுடன் செயற்படும் holoenzyme ஆகும்.

Factors controlling enzyme activityநொதிச் செயலைக் கட்டுப்படுத்தும் காரணிகள்

Rate initially rises with substrate concentration, then approaches a maximum as available active sites become occupied.அடிப்பொருள் செறிவு அதிகரிக்க முதலில் வினைவேகம் உயரும்; செயற்பாட்டு இடங்கள் நிரம்பும்போது அதிகபட்சத்தை அணுகும்.
Temperature and pH affect enzyme folding and binding; activity falls outside an enzyme’s suitable conditions, with high temperatures often causing denaturation.வெப்பமும் pH உம் மடிப்பு, பிணைப்பைப் பாதிக்கும்; பொருத்தமற்ற சூழலில் செயல் குறையும்; அதிக வெப்பம் பொதுவாக இயல்பிழப்பை ஏற்படுத்தும்.
A competitive inhibitor competes for the active site; increasing substrate can reduce its effect. Malonate competing with succinate is a classic example.போட்டி தடுப்பான் செயற்பாட்டு இடத்திற்குப் போட்டியிடும்; அடிப்பொருள் அதிகரிப்பால் அதன் விளைவைக் குறைக்கலாம். சக்கினேட்டுடன் போட்டியிடும் மாலோனேட் எடுத்துக்காட்டு.

Enzyme names and six textbook classesநொதிப் பெயர்களும் ஆறு பாடநூல் வகைகளும்

Enzyme names often combine substrate or reaction with “-ase”, as in urease; an EC classification identifies the catalysed reaction rather than the source organism.நொதிப் பெயரில் அடிப்பொருள் அல்லது வினையுடன் “-ase” வரும்; urease எடுத்துக்காட்டு. EC வகைப்பாடு ஓம்புயிரை அல்ல, வினையைக் குறிப்பிடும்.
Oxidoreductases catalyse oxidation–reduction, transferases move functional groups, and hydrolases break bonds using water; dehydrogenases, kinases and proteases illustrate these classes.Oxidoreductase ஆக்சிஜனேற்ற–குறுக்கம்; transferase செயற்பாட்டுத் தொகுதி மாற்றம்; hydrolase நீரால் பிணைப்பு முறிவு செய்கின்றன; dehydrogenase, kinase, protease எடுத்துக்காட்டுகள்.
Lyases remove or add groups without hydrolysis or redox, isomerases rearrange within molecules, and ligases join molecules using energy; learn these six textbook classes by reaction.Lyase நீராற்பகுப்பு, ஆக்சிஜனேற்றமின்றித் தொகுதி நீக்கம் அல்லது சேர்த்தல்; isomerase மூலக்கூறினுள் மாற்றம்; ligase ஆற்றலால் மூலக்கூறு இணைப்பு செய்கின்றன. ஆறு வகைகளை வினையால் படியுங்கள்.

Recognise bonds, cofactors and catalytic stepsபிணைப்புகள், துணைக்காரணிகள், வினையூக்க நிலைகள்

Write a catalytic sequence as E + S ⇌ ES → E + P: binding forms an enzyme–substrate complex, catalysis transforms the substrate, and release frees the enzyme. A catalyst accelerates approach to equilibrium without changing the equilibrium position.வினையூக்க வரிசை E + S ⇌ ES → E + P: பிணைவு நொதி–அடிமூலக் கூட்டை உருவாக்கும்; வினையூக்கம் பொருளை மாற்றும்; வெளியீடு நொதியை விடுவிக்கும். சமநிலையை அடையும் வேகம் அதிகரிக்கும்; சமநிலை இடம் மாறாது.
A prosthetic group is tightly associated with the enzyme, whereas a coenzyme commonly associates during catalysis. NAD and NADP carry electrons; haem is a prosthetic group in several proteins, and metal ions can be cofactors.Prosthetic group நொதியுடன் இறுக்கமாக இணைந்திருக்கும்; coenzyme பொதுவாக வினையூக்கத்தின்போது சேரும். NAD, NADP எலக்ட்ரானை ஏந்தும்; பல புரதங்களில் haem prosthetic group; உலோக அயன்களும் துணைக்காரணிகளாகலாம்.
Peptide bonds join amino acids, glycosidic bonds join sugars, and phosphodiester bonds join successive nucleotides. Hydrogen bonds stabilise paired DNA bases and protein folds; confusing these roles leads to wrong polymer questions.பெப்டைடு பிணைப்பு அமினோ அமிலம், கிளைக்கோசிடிக் பிணைப்பு சர்க்கரை, பாஸ்போடைஎஸ்டர் பிணைப்பு தொடர் நியூக்ளியோடைடுகளை இணைக்கும். ஹைட்ரஜன் பிணைப்பு DNA இணைத் தளங்களையும் புரத மடிப்பையும் நிலைப்படுத்தும்; இப்பணிகளை மாற்றிக் கூற வேண்டாம்.
Starch, glycogen and cellulose are glucose polymers but differ in linkage and branching; cellulose is structural and glycogen a branched reserve. Chitin contains a nitrogen-bearing sugar derivative, so not every polysaccharide is built from plain glucose.மாவு, கிளைக்கோஜன், செல்லுலோஸ் குளுக்கோஸ் பலபடிகள்; பிணைப்பு, கிளைத்தலில் வேறு. செல்லுலோஸ் கட்டமைப்பு, கிளைக்கோஜன் கிளைத்த சேமிப்பு. கைட்டினில் நைட்ரஜன் கொண்ட சர்க்கரை வழிப்பொருள் உண்டு; எல்லாப் பலசர்க்கரையும் சாதாரண குளுக்கோஸ் அல்ல.
Adenine is a base; adenine with ribose forms the nucleoside adenosine; adding phosphate gives a nucleotide such as AMP. ATP is a nucleotide with three phosphates, whereas a nucleic acid contains many linked nucleotides.Adenine ஒரு தளம்; ribose உடன் adenosine nucleoside; phosphate சேர்த்தால் AMP போன்ற nucleotide. ATP மூன்று phosphate கொண்ட nucleotide; மரபணு அமிலம் இணைந்த பல nucleotide களைக் கொண்டது.

Key termsமுக்கிய கலைச்சொற்கள்

Monomerசிற்றலகு: A building unit that can join a polymer.பல்படியை உருவாக்க இணையும் கட்டுமான அலகு.
Active siteசெயற்பாட்டு இடம்: The enzyme region that binds substrate and supports catalysis.அடிப்பொருளைப் பிணைத்து வினையூக்கும் நொதிப் பகுதி.
Cofactorதுணைக்காரணி: A nonprotein component needed by certain enzymes.சில நொதிகளுக்குத் தேவையான புரதமற்ற கூறு.
Denaturationஇயல்பிழப்பு: Loss of native biomolecular folding and often function.இயல்பான மூலக்கூறு மடிப்பும் பொதுவாகச் செயலும் இழத்தல்.

RECALL THE ESSENTIALSமுக்கிய கருத்துகளை நினைவுகூர்

Quick revisionவிரைவு மீள்பார்வை

Different bonds connect monomers into biological molecules.வேறு பிணைப்புகள் சிற்றலகுகளை உயிர்மூலக்கூறுகளாக இணைக்கும்.
Protein folding is essential to many protein functions.பல புரதச் செயல்களுக்கு மடிப்பு அவசியம்.
Enzymes lower activation energy without shifting equilibrium.நொதிகள் சமநிலையை மாற்றாமல் செயல்பாட்டு ஆற்றலைக் குறைக்கும்.
An activity graph depends on enzyme and experimental conditions.செயல் வரைபடம் நொதி, பரிசோதனைச் சூழலைச் சாரும்.

CHECK YOUR UNDERSTANDINGஉன் புரிதலைச் சரிபார்

Common mistakesபொதுவான தவறுகள்

A nucleoside lacks phosphate; a nucleotide includes it.நியூக்ளியோசைடில் பாஸ்பேட் இல்லை; நியூக்ளியோடைடில் உண்டு.
Enzymes do not make an energetically unfavourable reaction favourable by themselves.நொதிகள் மட்டும் ஆற்றல் சாதகமற்ற வினையைச் சாதகமாக மாற்றாது.
Denaturation usually changes folding, not the amino-acid sequence.இயல்பிழப்பு பொதுவாக மடிப்பை மாற்றும்; அமினோ அமில வரிசையை அல்ல.

Practice with answersவிடைகளுடன் பயிற்சி

Which bond joins amino acids in a polypeptide?பல்பெப்டைடில் அமினோ அமிலங்களை இணைப்பது எது?
1. Glycosidicகிளைகோசிடிக்
2. Peptideபெப்டைடு
3. Phosphodiesterபாஸ்போடைஎஸ்டர்
4. Base-pair hydrogen bondகார இணை ஹைட்ரஜன் பிணைப்பு
Answerவிடை: B · Peptideபெப்டைடு
Peptide bonds join the amino group of one residue to the carboxyl group of another.ஒரு அமினோ அமிலத்தின் அமினோ தொகுதியையும் மற்றதன் கார்பாக்சில் தொகுதியையும் பெப்டைடு பிணைப்பு இணைக்கும்.
What does an enzyme directly reduce?நொதி நேரடியாகக் குறைப்பது எது?
1. Product identityவிளைபொருள் அடையாளம்
2. Equilibrium constantசமநிலை மாறிலி
3. Activation energyசெயல்பாட்டு ஆற்றல்
4. Total atom numberமொத்த அணு எண்ணிக்கை
Answerவிடை: C · Activation energyசெயல்பாட்டு ஆற்றல்
Catalysis provides a pathway with a lower activation-energy barrier.வினையூக்கம் குறைந்த செயல்பாட்டு ஆற்றல் தடையுள்ள வழியை வழங்கும்.
Which is not a true macromolecular polymer?உண்மையான பெருமூலக்கூறு பல்படி அல்லாதது எது?
1. Triglycerideடிரைகிளிசரைடு
2. DNADNA
3. Celluloseசெல்லுலோஸ்
4. Polypeptideபல்பெப்டைடு
Answerவிடை: A · Triglycerideடிரைகிளிசரைடு
A triglyceride is assembled from glycerol and fatty acids rather than a long repeating monomer chain.டிரைகிளிசரைடு நீண்ட மீள்சிற்றலகுச் சங்கிலியல்ல; கிளிசரால், கொழுப்பமிலங்களால் ஆனது.
What can lessen competitive inhibition in the ideal model?எளிய மாதிரியில் போட்டித் தடுப்பைக் குறைப்பது எது?
1. Removing all enzymeஅனைத்து நொதியையும் நீக்குதல்
2. Denaturing the enzymeநொதியை இயல்பிழக்கச் செய்தல்
3. Removing substrateஅடிப்பொருளை நீக்குதல்
4. Increasing substrate concentrationஅடிப்பொருள் செறிவை உயர்த்துதல்
Answerவிடை: D · Increasing substrate concentrationஅடிப்பொருள் செறிவை உயர்த்துதல்
More substrate competes more effectively with the inhibitor for active sites.அதிக அடிப்பொருள் தடுப்பானுடன் செயற்பாட்டு இடத்திற்குத் திறம்படப் போட்டியிடும்.
Which bond joins consecutive nucleotides in a nucleic-acid strand?மரபணு அமில இழையில் அடுத்தடுத்த நியூக்ளியோடைடுகளை இணைக்கும் பிணைப்பு எது?
1. Phosphodiesterபாஸ்போடைஎஸ்டர்
2. Peptideபெப்டைடு
3. Only hydrogenஹைட்ரஜன் மட்டும்
4. Glycosidic between sugarsசர்க்கரைகளிடையே கிளைக்கோசிடிக்
Answerவிடை: A · Phosphodiesterபாஸ்போடைஎஸ்டர்
Phosphodiester bonds form the backbone; base pairing uses hydrogen bonds.பாஸ்போடைஎஸ்டர் பிணைப்பு முதுகெலும்பை அமைக்கும்; தள இணைவில் ஹைட்ரஜன் பிணைப்பு பயன்படும்.
How does an enzyme affect a reversible reaction at equilibrium?சமநிலையில் உள்ள மீள்வினையை நொதி எவ்வாறு பாதிக்கும்?
1. Makes equilibrium impossibleசமநிலை ஏற்படாது
2. Speeds both directions without changing equilibriumசமநிலையை மாற்றாமல் இருதிசை வேகத்தையும் உயர்த்தும்
3. Changes every reactant into product permanentlyஒவ்வொரு வினைபடுபொருளையும் நிரந்தரமாக விளைபொருளாக்கும்
4. Raises activation energyசெயலாக்க ஆற்றலை உயர்த்தும்
Answerவிடை: B · Speeds both directions without changing equilibriumசமநிலையை மாற்றாமல் இருதிசை வேகத்தையும் உயர்த்தும்
Catalysis lowers activation barriers and does not determine the thermodynamic equilibrium.வினையூக்கம் செயலாக்கத் தடையைக் குறைக்கும்; வெப்பவியல் சமநிலையை நிர்ணயிக்காது.
Which cofactor is typically tightly bound to its enzyme?பொதுவாக நொதியுடன் இறுக்கமாக இணைந்துள்ள துணைக்காரணி எது?
1. Free substrateதனி அடிமூலம்
2. Released productவெளியான விளைபொருள்
3. Prosthetic groupProsthetic group
4. Competitive inhibitor onlyபோட்டி தடுப்பான் மட்டும்
Answerவிடை: C · Prosthetic groupProsthetic group
Tight persistent association distinguishes a prosthetic group from a freely associating coenzyme.இறுக்கமான நீடித்த இணைவு prosthetic group ஐ தற்காலிகமாகச் சேரும் coenzyme இலிருந்து வேறுபடுத்தும்.
Which event allows the same enzyme molecule to catalyse another reaction?ஒரே நொதி மீண்டும் வினையூக்க எந்த நிகழ்வு உதவும்?
1. Destruction of its active siteசெயல்பாட்டு மையம் அழிதல்
2. Permanent substrate trappingஅடிமூலம் நிரந்தரமாகப் பிடிபடுதல்
3. Conversion of enzyme into glucoseநொதி குளுக்கோஸாக மாறுதல்
4. Product release from the active siteசெயல்பாட்டு மையத்திலிருந்து விளைபொருள் வெளியேறுதல்
Answerவிடை: D · Product release from the active siteசெயல்பாட்டு மையத்திலிருந்து விளைபொருள் வெளியேறுதல்
Product release frees the active site; the enzyme is regenerated in the catalytic cycle.விளைபொருள் வெளியீடு செயல்பாட்டு மையத்தை விடுவிக்கும்; சுழற்சியில் நொதி மீளக் கிடைக்கும்.

READ ALONG WITH THE TEXTBOOKபாடநூலுடன் சேர்த்துப் படிNCERT Class XI · Chapter 9 · 2026–27 ↗

Organised by the 32 chapters in NCERT Biology, 2026–27 reprints, with NEET 2026 topic supplements. Notes and questions are original study material; questions are not previous-year papers. Teaching models are simplified. Subject and Tamil terminology review is pending.NCERT உயிரியல் 2026–27 மறுபதிப்பின் 32 பாடங்களின்படி அமைக்கப்பட்டுள்ளது; NEET 2026 கூடுதல் தலைப்புகளும் உள்ளன. குறிப்புகளும் வினாக்களும் புதிதாக எழுதப்பட்டவை; இவை முந்தைய ஆண்டு வினாத்தாள்கள் அல்ல. கற்றல் மாதிரிகள் எளிமைப்படுத்தப்பட்டவை. பாடப்பொருள் மற்றும் தமிழ் கலைச்சொல் மதிப்பாய்வு நிலுவையில் உள்ளது.

Chapter libraryபாட நூலகம்NEXT CHAPTERஅடுத்த பாடம்Cell Cycle and Cell Divisionசெல் சுழற்சியும் செல் பிரிவும்